酶在活性中心与底物结合

酶的活性中心也被称为活性部位，是指酶分子上与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。如果酶是缀合酶，活性中心还包括与辅因子结合的区域;如果一种酶是多功能酶，就会有多个活性中心。

活性中心是由结合基团和催化基团组成。前者负责与底物结合，决定酶的专一性，后者参与催化，决定酶的催化能力，既负责底物老的化学键的断裂，又负责产物新的化学键的形成。但也有某些基团可能兼而有之。

活性中心的特征

①活性中心是一个三维实体，通常由若干个在一级结构上并不相邻的氨基酸残基组成。构成活性中心的氨基酸残基和辅因子的所有原子都精确有序地排列在一起，其独特的三维实体结构乃是整个蛋白质正确折叠后的必然产物。

例如，构成溶菌酶活性中心的基团包括1、35、52、62、63、101、108和129位的氨基酸残基。当溶菌酶正确折叠后，这些氨基酸残基自然排列在一起，共同组成活性中心。

②活性中心只占酶总体积的一小部分(1%~2%)。酶分子上的大多数氨基酸残基并不与底物接触，但它们作为结构支架，有助于活性中心三维结构的形成和稳定。

③活性中心为酶分子表面的一个裂缝、空隙或口袋，中心内多为疏水氨基酸残基，也有少量亲水氨基酸残基。

活性中心如此设计的目的是把降低酶催化活性的溶剂(水)排除在外，防止副反应的发生。

实际上，除非作为底物，水分子通常被排除在活性中心之外，而底物分子在进入活性中心之前则需要去溶剂化。

④活性中心虽然既有亲水氨基酸，又有疏水氨基酸，但是在活性中心，能使用侧链基团催化反应的只能是亲水氨基酸，疏水氨基酸的侧链从化学的角度来看是惰性的，催化不了反应，顶多参与结合底物。

迄今为止，在被研究过的酶中，有超过65%的酶活性中心含有His、Cys、Asp、Arg或Glu。注意这5种氨基酸残基都是亲水氨基酸，它们出现的频率是His>Cys>Asp>Arg>Glu

⑤与底物结合为多重次级键，包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。但有的酶在催化反应的过程中，会与底物暂时形成共价键，进行所谓的共价催化。

⑥在一定程度上，底物结合的特异性取决于活性中心和底物之间在结构上的互补性，但活性中心与反应过渡态的互补性要好于与底物的互补性。

⑦活性中心的构象不是固定不变的，而是具有一定的柔性。